2.2.5. Lípidos – 2.2.6. Proteínas

Tabla de contenido

2.2.5. Lípidos

Los lípidos son ácidos orgánicos, porque estructuralmente se forman de cadenas de carbono unido a hidrógeno (CH) y un extremo que contiene un grupo carboxilo (–COOH).

La parte de hidrocarburo (CH) es predominante en la estructura de los lípidos y confiere a éstos propiedades hidrofóbicas (son insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos como el alcohol).

Las formas más simples de los lípidos son los ácidos grasos, los cuales se definen como cadenas hidrocarbonadas que pueden contener enlaces simples y es cuando se llaman saturadas, o bien, con enlaces dobles en el caso de los insaturados.

Los lípidos pueden ser de diferentes tipos. A continuación se describen ejemplos de ellos, al igual que su estructura y función.

1. Ácidos grasos. Su estructura consiste en un ácido carboxílico unido a una cadena de hidrocarburo; son utilizados por la célula para sintetizar lípidos más complejos. Los principales ácidos grasos son:

a) Ácido oleico

b) Ácido palmítico

c) Ácido esteárico

d) Ácido linoleico

e) Ácido araquidónico

2. Glicerolípidos (o glicéridos). Son ácidos grasos esterificados al alcohol glicerol. Son lípidos de almacenamiento, comunes en grasas animales y aceites vegetales. Incluyen:

a) Trioleoil glicerol

b) Palmitoil diestearoil glicerol

c) Oleoil dipalmitoil glicerol

3. Glicerofosfolípidos (o fosfoglicéridos). Son derivados de glicerol-3-fosfato (cabeza polar), al cual están unidas dos cadenas de ácidos grasos (colas no polares); son componente de membranas biológicas. La cabeza polar es hidrofílica; y las colas no polares, hidrofóbicas. En un medio acuoso, estos lípidos se ensamblan espontáneamente y forman bicapas que se sellan a sí mismas formando estructuras que tienden a ser esféricas, encerrando un compartimiento interior.

a) Fosfatidil etanolamina

b) Fosfatidil colina

c) Fosfatidil serina

d) Fosfatidil inositol

3. Esfingolípidos. Son derivados de esfingosina (un ácido graso unido al aminoácido serina); abundan en las membranas de las neuronas.

a) Esfingomielinas

b) Cerebrósidos

4. Lípidos esteroles (o esteroides). Poseen una estructura plana de tres anillos hexagonales y uno pentagonal, con diversos grupos funcionales. El colesterol es el esterol más abundante en tejidos animales, componente de membranas celulares. Precursores de ácidos biliares, andrógenos, estrógenos, progesterona, hormonas de la corteza suprarrenal y vitamina D.

a) Colesterol

b) Ácidos biliares

c) Testosterona

d) Estradiol

e) Progesterona

f) Aldosterona

g) Vitamina D

5. Lípidos prenoles (o prenoides). Son derivados de isopreno; funcionan, entre otras cosas, como esencias aromáticas vegetales y pigmentos vegetales.

a) Mentol

b) Fitol

c) β-Caroteno

d) Vitaminas A, E y K

e) Coenzima Q (ubiquinona)

f) Plastoquinona

6. Sacarolípidos. Consisten en un carbohidrato unido a ácidos grasos. Su estructura es semejante a glicerolípidos y glicerofosfolípidos, pero un azúcar sustituye al glicerol. (Glucolípido refiere cualquier lípido unido a cualquier carbohidrato.) Función: Compatibles con membranas celulares. Ejemplo:

a) Acil aminoazúcares 

7. Policétidos. Consisten en estructuras complejas de anillos aromáticos; se emplean como antibióticos y otros fármacos. Ejemplos:

a) Eritromicina

b) Policétidos aromáticos

2.2.6. Proteínas

Las proteínas constituyen más de 50 % de la materia sólida de las células y están integradas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pero también pueden contener azufre u otros elementos como fósforo y hierro.

Las proteínas son las biomoléculas estructuralmente más complejas y funcionalmente más diversas de la célula. Cada una de las más de 10 millones de especies de seres vivos sintetiza su propio conjunto de proteínas. Por ejemplo, una bacteria, como Escherichia coli, puede producir más de 4 mil proteínas diferentes; y Homo sapiens, aproximadamente 60 mil.

Las proteínas son cadenas no ramificadas de aminoácidos. Hay proteínas de cadena corta, como la hormona oxitocina, de nueve aminoácidos; de cadena larga, como la fibra de miosina, con cerca de 2 mil aminoácidos; y proteínas de varias cadenas, como la insulina, constituida por una cadena A de 21 aminoácidos unida por dos puentes disulfuro a una cadena B de 30 aminoácidos.

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula cuya estructura contiene un grupo amino y un grupo carboxilo, ambos enlazados al carbono alfa, y difieren entre sí por el grupo R.

En una proteína, dos aminoácidos consecutivos están unidos entre sí por medio de un enlace peptídico.

Cada proteína tiene una secuencia específica de aminoácidos, y las propiedades de esos aminoácidos determinan las propiedades de la proteína.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

a) Aminoácidos esenciales. Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

b) Aminoácidos no esenciales. No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.c) Aminoácidos condicionales. Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Cuadro de aminoácidos

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas se refiere a la disposición tridimensional de los átomos en la molécula de una cadena de aminoácidos. Las proteínas son polímeros, específicamente polipéptidos, formados a partir de secuencias de aminoácidos, los monómeros del polímero.

En las proteínas se distinguen cuatro niveles estructurales:

1. La estructura primaria se refiere a la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La estructura primaria se mantiene unida por enlaces peptídicos que se forman durante el proceso de biosíntesis de proteínas. Los dos extremos de la cadena polipeptídica se denominan como carboxilo terminal (extremo C) y amino terminal (extremo N) en función de la naturaleza del grupo libre en cada extremo. La estructura primaria de una proteína está determinada por el gen correspondiente a la proteína.

2. La estructura secundaria es el resultado de la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos. Puede ser en alfa-hélice o en beta-hoja plegada. Alfa-hélice: la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de los aminoácidos. Conformación beta: la estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas en forma de zigzag, estableciendo puentes de hidrógeno entre ellas y formando la lámina plegada.

3. La estructura terciaria es la configuración de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, lo que da origen a una disposición globular. Se estabilizan por la existencia de enlaces entre los radicales de los aminoácidos. En las proteínas globulares se combinan estructuras secundarias de distinto tipo (alfa-hélice y conformación beta). Cuando estas combinaciones son estables y compactas, se conocen como dominios estructurales.

4. La estructura cuaternaria es la estructura tridimensional que consiste en la agregación de dos o más cadenas polipeptídicas individuales (subunidades) que operan como una sola unidad funcional (multímero). El multímero resultante se estabiliza por las mismas interacciones no covalentes y enlaces disulfuro que en la estructura terciaria. Hay muchas organizaciones de estructura cuaternaria posibles. Los complejos de dos o más polipéptidos (es decir, subunidades múltiples) se denominan multímeros. Específicamente, se llamaría un dímero si contiene dos subunidades, un trímero si contiene tres subunidades, un tetrámero si contiene cuatro subunidades y un pentámero si contiene cinco subunidades.

Cada proteína tiene una forma tridimensional denominada conformación. La conformación de una proteína es necesaria para que realice su función; si pierde su conformación natural, también pierde su función.

Por su conformación, las proteínas se clasifican en globulares y fibrosas.

Hay proteínas globulares, como la insulina o la hemoglobina. La hemoglobina es un complejo de proteína formado por dos cadenas alfa de 141 aminoácidos cada una, dos cadenas beta de 146 aminoácidos cada una y cuatro grupos hemo con un átomo de hierro cada uno.

Hay proteínas fibrosas, como la colágena, la proteína más abundante en animales vertebrados superiores. Otros ejemplos son actina, miosina y tubulina, entre otras.

Función de las proteínas

Las funciones de las proteínas son muy diversas, como se ejemplifica a continuación.

1. Reserva

  • Ovoalbúmina: almacén de aminoácidos.
  • Ferritina: almacena hierro en el bazo.

2. Estructural

  • Colágeno: forma tendones, huesos, cartílago, piel.
  • Queratina: forma piel y derivados (pelo, plumas, uñas).

3. Hormonal

  • Insulina: regula el metabolismo glucídico.
  • Hormona del crecimiento: regula el metabolismo del calcio y fósforo.

4. Transporte

  • Hemoglobina: transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
  • Lipoproteínas: transportan lípidos en la sangre.

5. Inmunológica (defensiva)

  • Inmunoglobulinas: defensa inmunológica.
  • Fibrinógeno y trombina. coagulación de la sangre.

6. Contráctil

  • Actina: contracción muscular en miofibrillas musculares.
  • Miosina: contracción muscular en miofibrillas musculares.

7. Enzimática.

Las enzimas son biocatalizadores, es decir, que regulan las reacciones químicas de los seres vivos, teniendo naturaleza de proteína. 

Enzimas

Casi todas las reacciones químicas de las células se catalizan por acción de las enzimas.

Una enzima es una biomolécula, ya sea proteína o ácido nucleico, que cataliza una reacción química específica, la cual se puede representar así:

E + S → [ES] → [EP] → E + P

Simbología:

E = Enzima

S = Sustrato

→ = Reacción

[ES] = Complejo enzima-sustrato

[EP] = Complejo enzima-producto

P = Producto

Sustrato es la molécula que la enzima transforma en producto.

La estructura de una enzima posee un sitio activo o sitio catalítico (el sitio de unión al ligando) en donde el sustrato se adapta exactamente, lo cual hace muy específica la interacción entre el sitio activo y el sustrato.

La formación del complejo enzima-sustrato causa en la enzima un cambio conformacional, el cual está acoplado con un proceso que transforma químicamente al sustrato en producto.

La reacción puede ser reversible (à ß) o irreversible (à).

La enzima es estructural y funcionalmente la misma al inicio y al final de la reacción. Por consiguiente, después de haber catalizado una reacción, la enzima puede empezar a catalizar otra. En reacciones reversibles, el proceso prosigue hasta alcanzar un equilibrio de concentración de sustrato y producto.

Algunas enzimas dependen para su funcionamiento solamente de su estructura como proteínas; pero otras necesitan uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un ion metálico, tal como Zn, Mg, Mn, Fe, Cu, o una molécula orgánica llamada coenzima, por ejemplo, coenzima A, NADH, FAD y otras formas coenzimáticas de vitaminas. Algunas enzimas requieren ambos. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo se denomina holoenzima.

Muchas reacciones requieren un suministro de energía. Por lo general, la enzima acopla entonces su mecanismo de acción a la hidrólisis de ATP, que al transformarse en ADP y fosfato, libera energía suficiente para que la reacción proceda.

ATP → ADP + Pi + E

Simbología

ATP = Adenosín trifosfato

ADP = Adenosín difosfato

Pi  = Fosfato

E  = Energía

En los inicios de la enzimología, las enzimas recibieron nombres como zimasa, ureasa o tripsina, que podían ser descriptivos o no de la función enzimática. Después, por convención, el nombre sistemático de cada enzima fue formado por tres partes:

a) el sustrato preferente

b) la reacción que cataliza

c) la terminación “asa”

Así, glucocinasa significa: “Enzima que enlaza un grupo fosfato a la glucosa.”

En la actualidad, la nomenclatura de las enzimas consiste en las letras EC, seguidas de cuatro dígitos separados por punto. Por ejemplo, la glucocinasa se denomina técnicamente EC 2.7.1.2.  EC es el acrónimo de Enzyme Commission, comisión internacional sobre nomenclatura enzimática; el primer dígito (2) indica que la enzima está clasificada como transferasa; el segundo dígito (7), que el grupo transferido es fosfato; el tercer dígito (1), que el aceptor es un grupo –OH; y el cuarto dígito (2), que el grupo –OH aceptor es parte de la glucosa.

De acuerdo con esta nomenclatura, establecida por la International Union of Biochemistry and Molecular Biology (www.iubmb.org), todas las enzimas se pueden clasificar en estas seis clases:

1. Óxido-reductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas


Examen de repaso

1.   Son ácidos orgánicos, porque estructuralmente se forman de cadenas de carbono unido a hidrógeno (CH) y un extremo que contiene un grupo carboxilo (–COOH).

La parte de hidrocarburo (CH) es predominante en su estructura, lo cual les confiere propiedades hidrofóbicas:

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2. Son lípidos de almacenamiento, comunes en grasas animales y aceites vegetales:

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3.   Son componentes de membranas biológicas.

En un medio acuoso, estos lípidos se ensamblan espontáneamente y forman bicapas que se sellan a sí mismas formando estructuras que tienden a ser esféricas, encerrando un compartimiento interior:

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4. Son las biomoléculas estructuralmente más complejas y funcionalmente más diversas de la célula, y están constituidas por aminoácidos:

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5. Son dos ejemplos de aminoácidos:

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6. ¿Cómo se denomina la forma tridimensional que adquiere una proteína al plegarse?

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7. Las reacciones de síntesis y de degradación que ocurren en la célula están catalizadas por:

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8. Son dos ejemplos de enzimas:

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9. Es un sitio de unión al ligando que todas las enzimas poseen:

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10. La energía que se libera por degradación de biomoléculas, finalmente se almacena en moléculas de:

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